Leçon n°2

Les enzymes, des protéines essentielles impliquées dans la réalisation du phénotype

  I. Caractéristiques de la catalyse enzymatique

1) Enzymes : catalyseurs biologiques
2) Double spécificité des enzymes
Documents :
 Étude de la tyrosinase 
 Action de l'enzyme "amylase" sur l'hydrolyse de l'amidon => maltase 
 Tout sur les enzymes  : définition, action, classification : 1ère application2 ème application 

  II. Le mode d'action des enzymes

1) Mise en évidence du complexe enzyme-substrat
2) Fonctionnement du complexe enzyme -substrat
Documents : 
Révision du TP : action de la concentration de substrat sur la vitesse de la réaction (= cinétique enzymatique) / Révision du TP : le complexe enzyme-substrat vu grâce à Molusc (enzyme = lysozyme) / Une page "Excel" pour construire le graphique Vi = f ([substrat]) à partir de données obtenues en TP (résultats expérimentaux : 20/09/2007). .
Action des enzymes sur leur substrat : une animation sur la relation enzyme substrat et, pour aller plus loin, un exemple d'action enzymatique
Scripts pour "Rastop" : Étude de la relation enzyme-substrat

Page Html pour "Chime" : Modèle choisi : carboxypeptidase => étude du complexe enzyme substrat (site actif)

 

  III. Variation de l'activité des enzymes

1) En fonction du génotype (exemple : gènes mutés)
2) En fonction de l'environnement (facteur du milieu : température, pH...)
Documents : 
Influence de la température sur l'hydrolyse enzymatique de l'amidon (enzyme a amylase)

Cinétique enzymatique : une animation de P. Cosantino montrant à partir de l'exemple de l'enzyme lactase, l'action de cette enzyme, l'influence de la température, du pH, de la concentration du substrat et de l'enzyme.

Scripts pour "Rastop" : effet de mutations sur la relation enzyme-substrat / rôle d'un inhibiteur / dénaturation à la chaleur de l'enzyme/

Page Html pour "Chime" : Modèle choisi : carboxypeptidase => effets de 2 mutations ponctuelles affectant le site actif, effet d'un inhibiteur, effet d'une dénaturation de l'enzyme par la chaleur

 

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