Conséquence d'une mutation sur le relation enzyme-substrat (exemple de la carboxypeptidase)

 

 

 Enzyme peu active

(suite à une mutation)

Enzyme active

Le site de fixation n'est que constitué que de 2 acides aminés fonctionnels (GLU 270 et ARG 145) ; le site catalytique n'est également constitué que de 2 acides aminés fonctionnels (HIS 196 et GLU 72)
Le site de fixation est constitué de 3 acides aminés fonctionnels (GLU 270, ARG 145 et TYR 248) ; le site catalytique est également constitué de 3 acides aminés fonctionnels (HIS 196 , GLU 72 et HIS 69)

Commandes :

1. Affiche l'enzyme et, les acides aminés au contact du substrat   ==> oui    non
2. Affiche les liaisons hydrogène ==> oui    non
3. Affiche les ponts dissulfure ==> oui    non
4. Affiche le substrat   ==> oui    non
5. Affiche le site catalytique (2 aa) / le site de fixation (2 aa)  ==> oui    non
6. Affiche l'acide aminé non fonctionnel GLY 69 du site catalytique et l'acide aminé non fonctionnel GLY 248 du site de fixation (suite à 2 mutations ponctuelles)  ==> oui    non
7. Affiche les surfaces ==> oui   non
8. Réalise une coupe virtuelle ==>  oui    non
9. Réinitialise tout ==>  oui

Commandes :

1. Affiche l'enzyme et, les acides aminés au contact du substrat   ==> oui    non
2. Affiche les liaisons hydrogène ==> oui    non
3. Affiche les ponts dissulfure ==> oui    non
4. Affiche le substrat   ==> oui    non
5. Affiche le site catalytique (3 aa) / le site de fixation (3 aa)  ==> oui    non
6. Affiche l'acide aminé fonctionnel HIS 69 du site catalytique et l'acide aminé fonctionnel TYR 248 du site de fixation (aucune mutation  ponctuelle)  ==> oui    non
7. Affiche les surfaces ==> oui   non
8. Réalise une coupe virtuelle ==>  oui    non
9. Réinitialise tout ==>  oui

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