Relation enzyme - substrat et enzyme - inhibiteur (exemple de la carboxypeptidase)

 

 Enzyme en présence d'un inhibiteur

Enzyme en présence de substrat

L'inhibiteur a une très forte affinité avec le site actif de l'enzyme mais ne peut être affecté par le site catalytique ; en restant fixé dans ce site bloque la réaction en ne permettant pas la fixation du substrat
Le substrat après s'être fixé par le site de fixation dans le site actif subit la réaction (coupure du dipeptide en 2 acides aminés par les 3 acides aminés du site catalytique) et le site actif est alors libéré pour une nouvelle réaction.

Commandes :

1. Affiche l'enzyme et, les acides aminés au contact de l'inhibiteur   ==> oui    non
2. Affiche les liaisons hydrogène ==> oui    non
3. Affiche les ponts dissulfure ==> oui    non
4. Affiche l'inhibiteur (2L benzylsuccinate : C11H10O4)  ==> oui    non
5. Affiche le site catalytique (2 aa) / le site de fixation (2 aa)  ==> oui    non
6. Affiche les surfaces ==> oui   non
7. Réalise une coupe virtuelle ==>  oui    non
8. Réinitialise tout ==>  oui

Commandes :

1. Affiche l'enzyme et, les acides aminés au contact du substrat   ==> oui    non
2. Affiche les liaisons hydrogène ==> oui    non
3. Affiche les ponts dissulfure ==> oui    non
4. Affiche le substrat (dipeptide GLY-TYR : C10H8N2O5)    ==> oui    non
5. Affiche le site catalytique (3 aa) / le site de fixation (3 aa)  ==> oui    non
6. Affiche les surfaces ==> oui   non
7. Réalise une coupe virtuelle ==>  oui    non
8. Réinitialise tout ==>  oui

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