Structure de l'enzyme, de son site actif et du complexe enzyme-substrat
(exemple de la carboxypeptidase)
d'après des applications "Chime" de Jacques Barrère
La
carboxypeptidase est une enzyme qui coupe les liaisons peptidiques ;
dans l'exemple présenté, le substrat est coupé au niveau des acides
aminés "gly" et "tyr". L'enzyme
est présentée seule, en mode bâtonnets ; les actions suivantes apportent des
informations complémentaires sur la structure de l'enzyme et la
réalisation de sa forme spatiale ainsi que sur le site actif et sa
relation avec le substrat. Le site actif de l'enzyme est constitué de
3 acides aminés formant le site catalytique et de 3 acides
aminés formant le site de
fixation du substrat. Un atome de zinc (zn), non figuré ici,
intervient également.
Commandes :
Les scripts n° 8 et 9
comportent plusieurs actions successives ; attendre la fin des scripts
avant de passer à d'autres commandes.
1. Affiche l'enzyme
en "sphères" :
2. Affiche les
liaisons hydrogène
==> oui
non
3. Affiche les
ponts dissulfure
==> oui
4.
Affiche la structure de l'enzyme (hélices
a ,
feuillets
b
réunis par des coudes)
dans laquelle les
liaisons hydrogène (liaisons faibles) et
un pont dissulfure (liaisons covalentes)
assurent la forment spatiale
==> oui
5.
Affiche une partie du
substrat
en sphère ==>
oui
6.
Affiche les
acides aminés
au contact du
substrat
(en "sphères") ==>
oui
7.
Affiche les acides aminés du site actif (
site catalytique / site de
fixation)
et les autres acides aminés
au contact du
substrat
(en "sphères") ==>
oui
8. Isole
les acides aminés du site actif (
site catalytique / site de
fixation)
et les autres acides aminés
au contact du
substrat
(en "sphères") ==>
oui
9.
Identifie les acides aminés du site actif (
site catalytique / site de
fixation)
au contact du
substrat
==> oui
